Instuderingsuppgifter

1. Beskriv den generella strukturen för en α-aminosyra

Ett α-kol bundet till en aminogrupp (–NH₃⁺), en karboxylgrupp (–COO⁻), ett väte och en sidokedja (R).

2. Proteinogena vs icke-proteinogena aminosyror

Proteinogena byggs in i proteiner; icke-proteinogena gör det inte. Exempel: ornitin, citrullin.

3. Andra viktiga funktioner hos aminosyror

Kvävetransport, energikälla, prekursorer till biomolekyler, syra–bas-buffring, neurotransmittorer.

4. Hur får vi tillgång till aminosyror?

Essentiella via kosten; icke-essentiella syntetiseras från intermediärer i metabolismen.

5. Proteiners nedbrytning i mag-tarmkanalen

Pepsin i magsäcken, pankreasproteaser i tunntarmen → fria aminosyror absorberas.

6. Hur tar sig aminosyror över cellmembran?

Via specifika transportproteiner (sekundär aktiv transport), inte jonkanaler.

7. Vad är en essentiell aminosyra? Vilka är essentiella?

Kan inte syntetiseras i tillräcklig mängd. Essentiella: Phe, Val, Thr, Trp, Ile, Met, His, Leu, Lys.

8. Vad menas med konditionellt essentiella aminosyror?

Normalt syntetiserbara men krävs via kosten vid särskilda tillstånd (t.ex. arginin hos spädbarn).

9. Fem prekursorer för icke-essentiella aminosyror

Pyruvat, 3-fosfoglycerat, oxaloacetat, α-ketoglutarat, ribos-5-fosfat.

10. Generell transamineringsreaktion

Aminosyra₁ + ketosyra₂ ⇌ ketosyra₁ + aminosyra₂.

11. ALT och AST – fullständiga namn och reaktioner

ALT: alaninaminotransferas (alanin ↔ pyruvat).  
AST: aspartataminotransferas (aspartat ↔ oxaloacetat).

12. Vanligaste aminogruppdonator/acceptor-paret

Glutamat ↔ α-ketoglutarat.

13. Vad indikerar förhöjt ALT och AST i plasma?

Cellskada, främst leverpåverkan (hepatit, alkoholskada).

14. Viktig aminogruppdonator

Glutamat; bildas via transaminering. Prekursor till glutamin, prolin och arginin.

15. Fenylketonuri (PKU)

Brist på fenylalaninhydroxylas → högt Phe, lågt Tyr. Behandling: Phe-reducerad kost.

16. Syftet med PKU-screening

Tidigt upptäcka behandlingsbara, allvarliga metabola sjukdomar.

17. Sju metaboliter från aminosyrors kolskelett

Pyruvat, acetyl-CoA, acetoacetyl-CoA, α-ketoglutarat, succinyl-CoA, fumarat, oxaloacetat.

18. Var sker aminosyranedbrytning? BCAA?

Främst i levern; grenade aminosyror bryts i hög grad ned i skelettmuskel.

19. Varför är deaminering problematisk?

Ammoniak är toxiskt; löses genom ureacykeln och transport som alanin/glutamin.

20. Oxidativ deaminering av glutamat

Enzym: glutamatdehydrogenas; plats: mitokondriematrix; produkter: α-ketoglutarat + NH₄⁺.

21. Direkt deaminering – exempel

Serin och treonin → NH₄⁺.

22. Omvandling av ammoniak till urea

Sker i ureacykeln. Energi krävs i CPS-I-steget (2 ATP). Hastighetsreglerande: CPS-I, aktiveras av N-acetylglutamat. Första stegen i mitokondrien, resten i cytosolen.

23. Funktion och defekter i ureacykeln

Avgiftning av ammoniak i levern; defekter ger hyperammonemi (t.ex. argininosuccinatlyasbrist).

24. Koppling mellan ureacykeln och citronsyracykeln

Fumarat och aspartat (aspartat–argininosuccinat-shunten).

25. Alanin–glukos-cykeln

Muskeln: pyruvat → alanin → lever. Levern: alanin → glukos → tillbaka till muskel; kväve till urea.

26. Transport av ammoniak till levern

Som glutamin i blodet.

27. Roller för glutaminsyntetas och glutaminas

Glutaminsyntetas: binder NH₄⁺ till glutamat. Glutaminas: frigör NH₄⁺ i lever/njure.

28. Glukogena vs ketogena aminosyror

Glukogena ger glukoneogenesintermediärer; ketogena ger acetyl-/acetoacetyl-CoA. Ketogena: leucin, lysin.

29. Varför kan ketogena aminosyror inte bilda glukos?

Acetyl-CoA ger inget netto tillskott till glukoneogenes.

30. Aminosyror som direkt ger glykolys/TCA-intermediärer

Alanin → pyruvat; aspartat → oxaloacetat; glutamat → α-ketoglutarat.