Frågor från första sliden • Vad är en aminosyra? • Vad menas med stereoisomerer? • Vilka egenskaper har de aminosyror som bygger upp proteiner? • Hur bildas en peptidbindning och vilka egenskaper har den? • Vad innebär primär- och sekundärstruktur hos proteiner? • Vad innebär sekundär-, tertiär- och kvartärstruktur hos proteiner?
II: • Vad är en proteindomän? • Hur sker proteinveckning? • Hur stabiliseras ett proteins struktur? • Var hittas disulfidbindningar i proteiner? • Hur kan ett proteins struktur kopplas till dess funktion? • Hur kan felveckning av proteiner orsaka sjukdom?
Vad karaktäriserar en svag bas?
Ett högt -värde, vilket gör att den tillsammans med sin konjugerande syra fungerar som en buffert +/-1pH av pH
Hur är en aminosyra uppbyggd?
Den har ett alfakol som är bundet till fyra grupper:
- en aminogrupp ( eller )
- en karboxylgrupp ( eller )
- en väteatom ()
- och en sidogrupp () som avgör aminosyrans egenskaper
Vad menas med ett kiralt kol?
Ett kol som är asymmetriskt med fyra olika funktionella grupper.
Hur skiljs stereoisomerer åt?
De har samma kemiska formel men skilja sig i hur det är geometriskt orienterande, finns två sätt att gruppera, antingen prioriteringsordning (CIP-regler) för att bestämma om det går medsols (R) eller motsols (S). L/D som anger hur planpolariserat ljus vrids av molekylen
Vilken stereoisomer av aminosyror används för att bygga upp proteiner?
Inom denna kursen bara L, men det finns enstaka undantag där de använder D.
Vilken aminosyra har ingen stereoisomer och varför?
Glycin, den ser likadan ut hur man än vrider, det krävs en R-sidokedja som är mer än bara en väteatom för att stereoisomer har en betydelse. Det finns inget kiralt center
Vilken nettoladdning har de flesta aminosyror vid neutralt pH?
Det har noll-nettoladdning eftersom det är zwitterjoner, aminogruppen är protonerad (+) och kaboxylgruppen är deprotonerad (-).
Vilka aminosyror är alifatiska?
De aminosyror som är opolära och icke-aromatiska (utan ringar) är:
- Glycin
- Valin
- Leucin
- Isoleucin
- Alinin
- Metionin
- Prolin
Vilka egenskaper har alifatiska aminosyror?
Det är hydrofoba, opolära, saknar ringar, de har bara mättade kolkedjor
Vilka aminosyror är aromatiska?
Fenylalanin Tryptofan
Vilka egenskaper har aromatiska aminosyror?
De är hydrofoba, opolära och absorberar UV-ljus.
I vilken typ av bindningar/interaktioner deltar sidogrupperna hos hydrofoba aminosyror?
Eftersom de mest består av kol och väte är det huvudsakligen van der waals-krafter
Vilka aminosyror är polära?
- Alkoholer: Serin, Treonin, Tyrosin
- Tioler: Cystein
- Amider: Aspargarin, Glutamin
- Imadazol: Histidin
Vilka egenskaper har polära aminosyror?
De är hydrofila, vänder sig mot vattnet/cytoplasman
I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos polära aminosyror?
De kan bilda vätebindingar med vatten eller andra polära molekyler.
Vilka aminosyror är basiska?
Lysin och Arganin
Vilka egenskaper har basiska aminosyror?
De är känsliga för pH-ändringar, har en netto positiv laddning, vattenlösliga och kan ta upp protoner
I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos basiska aminosyror?
Vätebindingar och jonladdningar (saltbryggor)
Vilka aminosyror är sura?
Aspartat och glutamat
Vilka egenskaper har sura aminosyror?
Hydrofila och har karboxylgrupper i kedjan som gör att de kan avge protoner vilket ger dem en negativ laddning vid fysiologiskt pH
I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos sura aminosyror?
Vätebindingar och jonladdningar (saltbryggor)
Vilka aminosyror har sidogrupper som kan ändra laddning beroende på pH?
XXX: för svårt just nu
Hur bildas en peptidbindning?
Via kondensering skapas en aminbindning mellan första aminosyrans aminogrupp och den andras karboxylgrupp, detta avger vatten
Vad karaktäriserar en peptidbindning?
Den har:
- delvis dubbelbindningkaraktär som gör den rak och stel
- delvis resonansstabilisering mellan C=O och C-N vilket gör den starkare än en enkelbindning
Vad är primärstruktur?
En linjär sekvens av aminosyror, även kallad en peptidkedja
Vad menas med att en peptidkedja har en riktning?
Den första aminosyran där en peptidkedja börjar kallas N-terminal, den har bara en peptidbindning på karboxylgruppen, aminogruppen saknar det. Den sista aminosyran där en peptidkedja slutar C-terminal, den har bara en peptidbinding på aminogruppen, karboxylgruppen saknar det. Riktningen går ifrån N-terminal till C-terminal.
Vilken är skillnaden mellan en cis- och en transkonfiguration hos en polypeptidkedja?
Peptidbindningen är stel och kan inte rotera, men det kan alfakolet som antingen kan roteras i cis- eller trans-konfiguration. I cis så ligger de två alfakolen på samma sida I trans ligger det på motsatta sidor
Vad är sekundärstruktur?
Den lokala 3D-strukturen hos en peptidkedja, finns tre typer a-helix, hårnålsböj eller b-flak. Vad karaktäriserar en a-helix? Det är en stabil, spiralformad struktur där diametern är konstant. Varje vätebindning sitter mot 4 aminosyror framemot med en genomsnittslig varv på 3.6 aminosyror.
Vilken typ av bindningar stabiliserar sekundärstrukturen a-helix och vilka delar av aminosyrorna förbinds?
De stabiliseras av vätebindningar mellan karboxylgruppen (-C=O) och aminogruppen (-N-H).
Vilken sekundärstruktur finns ofta när en polypeptidkedja byter riktning och hur är den uppbyggd?
Då bildas ofta en hårnålsböj som består vanligtvis av fyra aminosyror där prolin ofta orsakar böjen och glycin bidrar med flexibilitet.
Vad är tertiärstruktur?
Den tetriära strukteren är 3D-veckningen av en enskild polypeptidkedja som bildas genom interaktioner av olika bindningar (väte, disulfid, jon, van der waals)
Vad gör att proteiner vanligtvis veckas rätt?
De har oftast bara en möjlig konfiguration som har minst energitillstånd. Den nås genom att vandra neråt i en “bana” där olika veckningar provas tills dess den ideala energinivån har nåtts
Vad innebär isoelektrisk punkt för ett protein?
När det är jämvikt mellan negativt laddade och positivt laddade dipolmoment i fysiologiskt pH
Vilka bindningar bidrar till att stabilisera tertiärstrukturen hos ett globulärt cytoplasmatiskt protein?
disulfid, hydrofoba effekter, väte, jon och van der waals
Vilka typer av proteiner kan hjälpa andra proteiner att veckas? Varför är det viktigt att proteiner som veckats fel får hjälp att veckas rätt?
chaperoner (heat shock proteins), felveckade proteiner kan annars bilda aggregat som stör cellfunktionen och orsakar sjukdomar
Vad är kvartärstruktur?
Kvartärstruktur heter det när flera olika polypeptidkedjor (subenheter) binds ihop tillsammans till ett nativt (fungerande) protein. Det kan, men behöver inte vara subenheter med samma struktur. Man namnger dem alfa, beta, gamma efter storlek. T.ex. hemoglobin två 𝛼-enheter och två β-enheter.
Vilken aminosyra kan bidra till att stabilisera såväl tertiär som kvartärstruktur genom att bilda kovalenta bindningar och hur är de bindningarna uppbyggda?
Cystein och disulfidbryggor. De är uppbyggda att de binder tiolgrupperna i cystein -S-S- och oxiderar och bildar en kovalent binding.