Vad karaktäriserar en svag bas?

Högt pK_b (lågt K_b); protoneras svagt och bildar buffert med sin konjugerade syra runt pK_a ±1.

Hur är en aminosyra uppbyggd?

Ett α-kol bundet till en aminogrupp, en karboxylgrupp, ett väte och en sidokedja (R).

Vad menas med ett kiralt kol?

Ett kol bundet till fyra olika substituenter.

Hur skiljs stereoisomerer åt?

De har samma kemiska formel men olika 3D-orientering; beskrivs med R/S eller D/L.

Vilken stereoisomer av aminosyror används för att bygga upp proteiner?

L-aminosyror.

Vilken aminosyra har ingen stereoisomer och varför?

Glycin, eftersom sidokedjan är ett väte och inget kiralt centrum finns.

Vilken nettoladdning har de flesta aminosyror vid neutralt pH?

Noll; de förekommer som zwitterjoner.

Vilka aminosyror är alifatiska?

Glycin, alanin, valin, leucin, isoleucin, metionin och prolin.

Vilka egenskaper har alifatiska aminosyror?

Opolära, hydrofoba och utan aromatiska ringar.

Vilka aminosyror är aromatiska?

Fenylalanin, tyrosin och tryptofan.

Vilka egenskaper har aromatiska aminosyror?

Ofta hydrofoba och kan absorbera UV-ljus.

I vilken typ av bindningar/interaktioner deltar sidogrupperna hos hydrofoba aminosyror?

Van der Waals-interaktioner och hydrofoba effekter.

Vilka aminosyror är polära?

Serin, treonin, tyrosin, cystein, asparagin, glutamin och histidin.

Vilka egenskaper har polära aminosyror?

Hydrofila och orienterar sig ofta mot vatten.

I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos polära aminosyror?

Vätebindningar.

Vilka aminosyror är basiska?

Lysin, arginin och histidin.

Vilka egenskaper har basiska aminosyror?

Positiv laddning vid fysiologiskt pH, vattenlösliga och pH-känsliga.

I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos basiska aminosyror?

Vätebindningar och jonbindningar (saltbryggor).

Vilka aminosyror är sura?

Aspartat och glutamat.

Vilka egenskaper har sura aminosyror?

Negativ laddning vid fysiologiskt pH och hydrofila.

I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos sura aminosyror?

Vätebindningar och jonbindningar (saltbryggor).

Vilka aminosyror har sidogrupper som kan ändra laddning beroende på pH?

Histidin, cystein, tyrosin, lysin, arginin, aspartat och glutamat.

Hur bildas en peptidbindning?

Genom kondensationsreaktion mellan aminogrupp och karboxylgrupp med avgivning av vatten.

Vad karaktäriserar en peptidbindning?

Delvis dubbelbindningskaraktär, plan och stel struktur.

Vad är primärstruktur?

Den linjära aminosyrasekvensen i en polypeptidkedja.

Vad menas med att en peptidkedja har en riktning?

Kedjan går från N-terminal till C-terminal.

Vilken är skillnaden mellan cis- och transkonfiguration hos en polypeptidkedja?

Cis/trans avser peptidbindningen; i trans ligger α-kolen på motsatta sidor.

Vad är sekundärstruktur?

Lokal regelbunden 3D-struktur såsom α-helix och β-flak.

Vad karaktäriserar en α-helix?

Spiralformad struktur med 3,6 aminosyror per varv och vätebindningar i → i+4.

Vilken typ av bindningar stabiliserar sekundärstrukturen α-helix?

Vätebindningar mellan C=O och N–H i peptidryggraden.

Vilken sekundärstruktur finns ofta när en polypeptidkedja byter riktning?

Hårnålsböj (turn), ofta med glycin och prolin.

Vad är tertiärstruktur?

Den fullständiga 3D-veckningen av en enskild polypeptidkedja.

Vad gör att proteiner vanligtvis veckas rätt?

De når sitt lägsta energitillstånd.

Vad innebär isoelektrisk punkt för ett protein?

Det pH där proteinets nettoladdning är noll.

Vilka bindningar stabiliserar tertiärstrukturen hos globulära proteiner?

Hydrofoba interaktioner, vätebindningar, jonbindningar, van der Waals och disulfidbryggor.

Vilka proteiner hjälper andra proteiner att veckas?

Chaperoner; de förhindrar felveckning och aggregation.

Vad är kvartärstruktur?

När flera polypeptidkedjor bildar ett funktionellt protein.

Vilken aminosyra kan stabilisera tertiär och kvartärstruktur kovalent?

Cystein via disulfidbryggor.

Vad karaktäriserar proteiner som kan ha två olika strukturer?

Allosteriska proteiner som kan ändra konformation.

Vad innebär det att ett protein denatureras?

Förlust av sekundär-, tertiär- och/eller kvartärstruktur.

Vad kan få ett protein att denatureras?

Värme, pH-förändringar, urea, detergenter och tungmetaller.

Vad är en proteindomän?

En självständig strukturell och funktionell enhet i ett protein.

Vad är en subenhet och hur namnges de?

En polypeptid i ett multimeriskt protein; namnges α, β, γ osv.

Hur mäts proteiners massa?

I dalton (Da/kDa), ofta med SDS-PAGE eller masspektrometri.

Vilket är sambandet mellan proteinveckning och amyloider?

Felveckning leder till β-flak-rika aggregat (amyloider).