Från aa → pro Anteckningar I

$H_3{N}^{+}$ -

Zwitterjon är en molekyl som har laddningar men det tar ut varandra totalt. dvs ingen nettoladdning

$C_{\alpha }$ = alfakol

Kiralt kol har två konfigurationer möjliga, stereoisomerer som är spegelbilder stereoisomerer är spegelbilder

Olika typer av indelning av stereoisomerer R = medsols S = medsols Prioriteringsordning N > C > H i atomnummer, lägst vänds bakåt

Hur ljuset polariserats bestämmer L/D isomerer → planpolariserad
Enbart använda av L-formen i proteiner

Cystein är i R, alla andra S

R/S är medsols/motsols
Alla är R vänder sig åt höger utom Cystein som vänder sig åt vänster

Aminosyror

Vi behöver inte kunna enbokstavskombinationen

Alifatiska

Opolära

Gillar inte vatten, stöts bort, i

• Glycin (Gly) $-H$
  • Det går inte att få till isometri?
  • lätt att packa, inga steriska hinder
• Alanin (Ala) $-C{H}_3$
  • metylgrupp som sidokedja
• Valin (Val)
• Leucin (Leu)
• Isoleucin (Ile)
• Metionin (Met)
• Prolin (Pro)
  • problematisk, stelare och steliskt hinder
  • vända riktning, avsluta någonting för att den är svår att packa
  • kommenter: delimitor
  • slagit knut på sig själv

Aromatiska

Packas lätt, hydrofoba, opolära, inåt i proteinet

• Fenylalanin (Phe)
  • 6 bara kol
• Tryptofan (Trp)
  • 5 + 6, Kväve

Alkoholer

Har en -OH grupp, bra för vätebindingar, kan vara donator Polära eftersom de har OH-grupper

• Serin (Ser)
  • -OH
• Treonin (Tre)
  • $-C{H}_2-OH$
  • Essentiell
• Tyrosin (Tyr)
  • $-CH(OH)-C{H}_3$

Sulfhyhlil

Polär

• Cystein (Cys)
  • -SH
  • unik, disulfidbryggor, två går ihop och skapar en kovalent binding

Amider

Polär

Med en kvävegrupp -NH₂

• Aspargarin (Asn)
  • $-C{H}_2-CON{H}_2$
• Glutamin (Gln)
  • $-C{H}_2-C{H}_2-CON{H}_2$

Imidazol

Polär

• Histidin (His)
  • $-(C{H}_2{)}_3-NH-C(=N{H}_2^{+})-N{H}_2$
  • $p{K}_a$ ligger nära fysiologisk pH
  • förekommer också i joniserad form
  • de flesta är inte, liten del kommer vara protonerad

Syror

Netto-laddning +1/-1 Ytterligare en syra Negativt laddade

• Aspartat (Asp)
  • $-C{H}_2-CO{O}^{-}$
• Glutamat (Glu)
  • $-C{H}_2-C{H}_2-CO{O}^{-}$

Baser

Netto-laddning +1/-1 Basiska, dvs positivt laddade

• Lysin (Lys) $-C{H}_2-imidazolring$
• Arginin (Arg) $-(C{H}_2{)}_4-N{H}_3^{+}$

Sju aminosyror har pH-känslighet

Varför pH känsliga

• buffrar
• strukturen ändras om det

Post-translationella modifieringar

Efter translationen är kvar sker vissa förändringar Fosfolysering, det gör man på alkoholerna (-OH), Ser,Thr,Tyr kommentar: klyvning Glykosylering, N-Asn, O-Ser/Thr

Peptidbindningar

Aminogruppen och karboxylgruppen binder till varandra, aldrig via R-gruppen Sker via kondensationreaktion, dvs vatten, så skapas en amidbindning. Delvis dubbelbildningskaraktär (DVS STEL, går ej att rotera), på grund av resonans vilket gör dem starkare Plan struktur / resonanstabiliserad Runt kirala kolen är rotation möjlig Det gör det möjligt att aminosyrorna kan orienteras i cis eller trans Cis kofniguration, R-grupper från peptider ligger i samma riktning Trans konfiguraition, R-grupper från peptider ligger i olika håll vanligast då får man minst steriska hinder, förenklar packning Prolin är problematisk, där förekommer båda, den kan lika gärna sitta kvar i cis, men annars är det trans

Färgerna måste sitta

• Kväve blått
• Väte vitt
• Kol svart
• Syre rött
• R-gruppen grönt

Proteinveckning

Primärstruktur

• Sekvensen av aminosyror som dyker upp
• Bestäms av genen
• Har en riktning
  • den första har en fri aminogrupp, längst till vänster
  • den sista har en fri karboxylgrupp
  • alla andra har två bindningar
  • N-terminalen är den första, fri aminogrupp
  • C-terminalen är den sista, fri karboxylgrupp
  • Oavsett hur lång kedjan är finns det bara två fria grupper

Sekundärstruktur

• Lokal veckning av delar av polypeptiden
• Stabiliseras av vätebindningar från grupperna i peptidbindningen
• $\alpha -helix$
  • vanligast av alla
  • helix karakteriseras av en spiral med en konstantdiameter $\varnothing$
  • kompakt 3.6 aminosyror per varv
  • R-grupperna vänds utåt
  • Vätebindningar aminosyra + 4 steg längre fram
  • Pro bryter helixen
  • Val,Thr,Ile - förgrenade är också problematiska, steriskt hinder
  • Ser,Asn,Asp - konkurrerar om vätebindingar, stör stabiliteten
  • Vad karakteriserar en a-helix som
    • genom ett membran
      • R-grupperna måste vara hydrofoba
      • dvs alifatiska och aromatiska stora majoritet
    • ytan
      • mot cytoplasma / hydrofila / polära
      • från cytoplasma / hydrofob / opolära
      • R-grupperna måste vara
      • helix med två olika sidor, för att det är hälften i helixen som pekar åt ena hållet och hälften åt andra hållet
      • amfipatisk
• Omvänd/hårnålsböjd
  • byter riktning på polypeptidkedjan
  • istället för att para till 4:e aa framför, så binder den med 3:e vilket gör att riktning bryts
  • behövs något litet, ofta glycin

summering

kiralt kol vs stereoisomerer varför kan bara ta upp L-protein uppdelning polär/opolär/basisk/sura sen undergrupper av två första laddade bra för jonpassager peptidbindning kondenseras så vatten trans vanligast a-helix är vanligast hårnål parning 1+3